エンドペプチダーゼ　

　プロテイナーゼともいう．ペプチド鎖の末端でないペプチド結合を切断する酵素． エンドペプチダーゼ(Endopeptidase)は、非末端アミノ酸のペプチド結合を分解するタンパク質分解ペプチダーゼである。対称的に末端からペプチド結合を分解するのはエキソペプチダーゼである。即ち、エンドペプチダーゼはペプチドをモノマーに分解することはできないが、エキソペプチダーゼは可能である。基質がタンパク質ではなくオリゴペプチドの場合は、オリゴペプチダーゼと呼ばれる。

通常、特定のアミノ酸に対して非常に特異性を持つ。エンドペプチダーゼの例には、次のようなものがある。
　○トリプシン - プロリンの後にないアルギニン又はリシンの後を切断する。非常に特異性が高く、pH8で最もよく働く。
　○キモトリプシン - プロリンの後にないフェニルアラニン、トリプトファン、チロシンの後を切断する。またヒスチジン、メチオニン、ロイシンの後をよりゆっくりと切断する。pH8で最もよく働く。
　○エラスターゼ - プロリンの後にないアラニン、グリシン、セリン、バリンの後を切断する。
　○テルモリシン - プロリンの前にないイソロイシン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシン、バリンの前を切断する。アラニン、アスパラギン、ヒスチジン、スレオニンの後を切断することもある。熱に安定である。
　○ペプシン - プロリンの前にないロイシン、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンの前を切断する。他と違い、特異性が高くない。pH2で最もよく働く。
　○エンドペプチダーゼV8 - グルタミンの後を切断する。pH8で最もよく働く。

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