マトリックスメタロプロテアーゼ（MMP）

　マトリックスメタロプロテアーゼ（Matrix metalloproteinase、MMP）はメタロプロテアーゼ(活性中心に金属イオンが配座しているタンパク質分解酵素の総称)の一群でありMMPの活性中心には亜鉛イオン(Zn2+)やカルシウムイオン(Ca2+)が含まれる。コラーゲンやプロテオグリカン、エラスチンなどから成る細胞外マトリックスの分解をはじめとし、細胞表面に発現するタンパク質の分解、生理活性物質のプロセシングなどその作用は多岐にわたる。1962年にジェロム･グロスとチャールズ･ラピエールによりオタマジャクシの変態において尾が吸収される過程に関与する酵素として発見され、1968年にはヒトの皮膚に存在することが示された。MMPファミリーに属する酵素は分泌型と膜結合型の二種類に分類される。分泌型MMPは産生後、分泌細胞から離れたところにおいても働くが、膜結合型は細胞表面に発現しているので活動範囲は狭い。

MMPは単に細胞外マトリックスを分解するにとどまらず、サイトカインなどの生理活性ペプチドの活性化など様々な生理現象に関与している。MMPの基質には様々なものがあり、MMPは骨リモデリングや創傷治癒など生理現象のみならず、炎症や癌の進行などの病的過程にも関与している。

MMP-1〜MMP-20のアイソフォームがある。未変性の線維性コラーゲンはMMP-1、-8、-13により1：3に切断され、さらにゼラチン分解性のMMP-2、-3、-9により低分子化されたのち代謝される。MMP-14〜-17は膜結合型であり、proMMPの活性化を調節している可能性が指摘されている。

＜出典:Wikipedia＞

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