カルレティキュリン

　カルレティキュリンは、カルレグリン、CRP55、CaBP3、カルセクエストリン様タンパク質、および小胞体常在タンパク質 60 ( ERp60 )としても知られ 、ヒトではCALR遺伝子によってコードされるタンパク質です。

カルレティキュリンは多機能の可溶性タンパク質で、 Ca 2+ イオン(シグナル伝達におけるセカンドメッセンジャー) に結合し、不活性にします。Ca 2+は低い親和性で結合しますが、結合力は高く、シグナルで放出されます (イノシトール三リン酸を参照)。カルレティキュリンは、小胞体に関連する貯蔵コンパートメントに位置し、小胞体常在タンパク質と見なされます。

「モビルフェリン」という用語は、いくつかの情報源によってカルレティキュリンと同じであると考えられています。

＜出典：Wikipedia＞

　■　機能

　カルレティキュリンは、誤って折り畳まれたタンパク質に結合し、それらが小胞体からゴルジ体に輸送されるのを防ぎます。

同様の品質管理分子シャペロンであるカルネキシンは、カルレティキュリンと同様に可溶性タンパク質に対して同じサービスを実行しますが、それは膜結合タンパク質です。カルネキシンとカルレティキュリンの両方のタンパク質は、末端グルコース残基を含むオリゴ糖に結合する機能を持ち、それによって分解の標的となります。カルレティキュリンとカルネキシンの炭水化物結合能力は、それらをレクチンタンパク質ファミリーと関連付けます。正常な細胞機能では、N結合グリコシル化中に付加されたコアオリゴ糖からのグルコース残基のトリミングは、タンパク質プロセシングの一部です。「監督者」の酵素が残基が誤って折りたたまれていることに気付いた場合、 rER内のタンパク質他のカルレティキュリン/カルネキシンがこれらのタンパク質に結合し、それらがゴルジ体に進むのを防ぐことができるように、グルコース残基を再付加します. これにより、これらの異常に折り畳まれたタンパク質が分解の標的となる経路に導かれます。

トランスジェニック マウスに関する研究は、カルレティキュリンが発生中に不可欠な心臓胚遺伝子であることを明らかにしています。

カルレティキュリンとカルネキシンも、MHC クラス Iタンパク質の産生に不可欠なタンパク質です。新たに合成された MHC クラス I α 鎖が小胞体に入る際、カルネキシンがそれらに結合し、部分的に折り畳まれた状態を維持します。β2-ミクログロブリンがペプチド負荷複合体 (PLC) に結合した後、カルレティキュリン ( ERp57と共に) が MHC クラス I タンパク質をシャペロニングする仕事を引き継ぎ、タパシンは複合体を抗原プロセシングに関連するトランスポーターに結び付けます( TAP) 複雑。この会合は、細胞表面上に提示するための抗原に結合するための MHC クラス I を準備します。

　⇒　抗原と抗体