ミオグロビン（Mb）

ミオグロビンは、筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質。

酸素に対する親和性がヘモグロビンより高いので、血中のヘモグロビンから酸素を受け取り貯蔵することができる。ミオグロビンの構造と機能はヘモグロビンと類似性が高いが、ヘモグロビンが四量体であるのに対してミオグロビンは単量体である点が大きく異なっている。
X線回折で三次構造が解かれた最初のタンパク質として有名である。1958年にジョン・ケンドリューらはマッコウクジラのミオグロビン結晶を使って2Aの分解能でその全構造を明らかにした。
153個のアミノ酸残基から成り、1個のヘムをもち、分子量は約1万7800である。タンパク質は8個のαヘリックスをもち、それらがヘムをとり囲んでいる。酸素分子はヘム鉄に結合する。
クジラ、アザラシ、イルカなど水中に潜る哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないので、これらの筋肉には特に豊富に含まれている。カラスにも豊富とされる。また一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。

　Ｍｂ(ミオグロビン)は心筋や骨格筋の細胞質に多く含まれていて、血液中の酵素を筋肉組織内にに運搬する機能をもっています。 　 　Ｍｂ(ミオグロビン)は体を動かす筋肉や心臓の筋肉細胞に多く含まれていますので、これらの筋肉が障害を受けると血中濃度が上昇します。ＣＫと同じような意味合いを持つ検査ですが、ＣＫに比べると血中への増減が非常に早い性質を持っています。筋肉の障害に伴い速やかに上昇し、尿への排泄により速やかに消失します。よって、ミオグロビンは筋組織の障害を鋭敏にあらわす検査として重要視されています。 　胸痛発作出現や心筋梗塞など心筋障害を疑うときに測定します。ＣＫやＣＫ−ＭＢ、ＬＤＨなどに比べると発作後もっとも早く上昇しますので胸痛発作時の病態を知るのに非常に重要な検査です。 　また、心臓カテーテルなどの治療効果の判定にもよく検査されます。 Ｍｂ値が高値： 急性心筋梗塞、筋ジストロフィー症など

　⇒　酵素（こうそ）