蛋白質の代謝と相互変換

　蛋白質は、アミノ酸に分解され、小腸から体内に吸収されます。
　蛋白質を過剰に摂取しても、体内では、過剰なアミノ酸は分解されて、最終的に、グルコースや、脂肪酸に、変換されてしまいます。

　体内でアミノ酸（グルタミンなど）が分解されたり、食餌の蛋白質が腸内細菌によって分解されると、アンモニア（NH4+やNH3）が生じます。アンモニアを、 尿素回路（オルニチンサイクル、ウレアサイクル） で処理して尿素を作る際に、 ATPが必要なので、蛋白質を摂取しすぎると、肝臓や腎臓に負担をかけてしまいます。

　運動時に、骨格筋では、解糖によりグルコースからピルビン酸が生成されたり、筋蛋白質が分解されてBCAAなどのアミノ酸が生成され、エネルギー源になります。生成されたピリビン酸は、細胞膜を通過出来ませんが、筋肉細胞内で、BCAAからアミノ基を転移され、アラニンに変換されます。アラニンは、筋肉細胞から放出され、血液中を肝臓に移行されます。アラニンは、肝臓でピルビン酸に戻されて、糖新生でグルコースに変換されます。 グルコースは、血液中に供給され、筋肉に取り込まれて、ピルビン酸に変換されます（グルコース・アラニンサイクル）。

■ アミノ基転移反応

アミノ酸の分解は、アミノ基転移反応と言って、アミノ酸のアミノ基を、α-ケトグルタル酸（2-オキソグルタル酸）などのアミノ基受容体に転移、α-ケト酸を生じます。
　ALT（アラニンアミノトランスフェラーゼ：alanine : 2-oxoglutarate aminotransferase）、旧名、GPT（glutamate pyruvate transaminase）は、肝臓に相対的に多く存在し（絶対量は、ASTの方が多い）、下記の反応を触媒します。
　アラニン＋α-ケトグルタル酸⇔ピルビン酸＋Ｌ-グルタミン酸 　アラニンは、血漿中で最も濃度が高いアミノ酸で、肝臓では、ピルビン酸の供給源になり、糖新生などに利用されます。
　なお、AST（アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ：asparate : 2-oxoglutarate aminotransferase）、旧名、GOT（glutamate oxaloacetate transaminase）は、心筋、骨格筋にALTより多く存在し、下記の反応を触媒します。
　アスパラギン酸＋α-ケトグルタル酸⇔オキサロ酢酸＋Ｌ-グルタミン酸
　AST（GOT）は、特に、ミトコンドリア内で、リンゴ酸から変換されるオキサロ酢酸や、グルタミン酸を、α-ケトグルタル酸やアスパラギン酸に変換するのに、重要な酵素です。　
　グルタミン酸は、アミノ酸の分解で生じるアミノ基を、最終的に集める役割をしています。
　グルタミン酸は、α-ケトグルタル酸となって、TCA回路に導入されます。 　グルタミン酸は、アンモニアを処理するのに大切です。 　アスパラギン酸は、アンモニアを処理する尿素回路において、ミトコンドリア内で生成されたシトルリンを、ミトコンドリア外でアルギニノコハク酸にする際に、必要です。

　⇒　体内でのアミノ酸の使われ方